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정 의

생화학사전(동경화학동인발행)에 의하면 동물의 결합조직을 구성하고 있는 주요 단백질성분입니다.
다세포 동물에 존재합니다. 단세포의 생물에는 발견되지 않는다고 설명되어 있습니다.
프로테오글리칸과 같이 세포 외 매트릭스를 구성하여, 세포들을 결합하고 있습니다.

종 류

,,Ⅲ 과 같이 번호가 붙어져 있으며, 사람의 콜라겐은 현재 27종이 알려져 있습니다.
연골을 구성하는 콜라겐은(Type2) 2형콜라겐 입니다.

존재부위

피부, 인대, 힘줄, , 연골, 기저막 등에 존재하고 있습니다.
사람의 경우, 1형 콜라겐의 양이 압도적으로 많으며, 95%를 차지하고 있습니다. 다른 형의 콜라겐을 전부 다 합쳐도 5%정도밖에 존재하지 않습니다.

구 조

콜라겐의 펩치드쇄를 구성하는 아미노산의 배열은 –글리신--아미노산X--아미노산Y—라는 규칙성을 가지고 있어 글리신이 3번째마다 반복되어 있습니다. 이 배열은 콜라겐 배열이라고 불리는 콜라겐의 특징입니다. 이 한 개의 펩치드쇄는 α쇄라고 불리며 분자량은 약 10만달튼입니다.
많은 형의 콜라겐에서는 이 팹치드쇄가 3개가 모여 댕기머리를 맬 때처럼 꼬여있으며, 나선 구조를 형성하고 있습니다. 이 나선 구조를 슈퍼 헤릭스라고 부릅니다. 3개가 모여있기 때문에 분자량은 30만 달튼입니다. 이것이 콜라겐의 구성단위로서 트로포 콜라겐이라고 불립니다.
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형 콜라겐의 경우, 트로포 콜라겐의 길이는 약 290nm, 두께는 역 1.5nm입니다.
열에 의해 3개의 펩치드쇄가 서로 떨어져나가게 되고,젤라틴이 됩니다. 이 젤라틴상태로 되는 것을 변성되었다 라고 표현합니다. 이 젤라틴상태가 된 트로포 콜라겐이 더욱 분해된 것이 펩치드이며 최종적으로는 아미노산이 됩니다. 원래의 트로포 콜라겐과는 물리적으로도 화학적으로도 크게 성질이 틀리게 됩니다.

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아미노산 조성

1형 콜라겐은 아미노산 배열상 3번째마다 글리신이 존재하고 있습니다. 따라서 글리신이 1/3의 을 차지하고 있습니다. 프롤린 및 히드록시프롤린이 약22%, 알라닌이 약11%로 구성되어 있습니다. (히드록시프롤린은 콜라겐 특유의 아미노산입니다)
한편 2형 콜라겐은 글리신이 1/3인 것은 변함이 없지만 프롤린 및 히드록시프롤린이 약17%, 알라닌이 약9%로 1형과 비교하면 약간 낮은 편입니다.


● 각종 동물의 연골에서 고순도 프로테오글리칸을 생산하는 기술은 바이오마텍재팬 주식회사의 특허 기술입니다.
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